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					 Les bactéries, qu'elles soient pathogènes ou non, doivent s'adapter aux changements environnementaux et notamment aux variations de température. Des chercheurs du CNRS, de l'université de Camerino (Italie) et de Düsseldorf (Allemagne) ont découvert que c'est la structure de l'ARN qui s'adapte à la température et permet ainsi de traduire les protéines nécessaires à la survie des bactéries. Il a déjà été démontré que lors d'une chute brutale de température, les processus de transcription (production d'ARN à partir de l'ADN, ndlr) et de traduction (production de protéines à partir des ARN messagers, ndlr) sont fortement affectés. Cependant, à basse température, les protéines de la famille CspA sont plus nombreuses : ces protéines dites "d'adaptation au froid" sont issues de la traduction d'une douzaine de gènes. Ce sont des protéines "chaperonnes" de l'ADN et de l'ARN : elles se fixent aux acides nucléiques et facilitent ainsi la plupart des processus fondamentaux, dont la transcription et la traduction. 
Les chercheurs français du laboratoire Architecture et réactivité de l'ARN, en collaboration avec leurs homologues italiens et allemands, ont montré que la structure de l'ARN messager (ARNm) qui code pour la protéine CspA, protéine majeure de réponse au froid, est capable de "ressentir" la température. Ils ont noté que l'ARNm naissant adopte une structure qui favorise la traduction à basse température, révélant le mécanisme moléculaire par lequel la protéine CspA est produite en quantité importante pour répondre au stress.
Cette étude met en lumière un mécanisme moléculaire inédit où la structure de l'ARNm s'adapte d'elle-même à la température. L'ARNm exerce donc bien une fonction clé dans la régulation des gènes, et particulièrement dans les processus adaptatifs. La découverte de ces nouvelles macromolécules régulatrices ouvre la voie à de nouvelles stratégies pour inhiber la croissance bactérienne.
				 
			 Les chercheurs français du laboratoire Architecture et réactivité de l'ARN, en collaboration avec leurs homologues italiens et allemands, ont montré que la structure de l'ARN messager (ARNm) qui code pour la protéine CspA, protéine majeure de réponse au froid, est capable de "ressentir" la température. Ils ont noté que l'ARNm naissant adopte une structure qui favorise la traduction à basse température, révélant le mécanisme moléculaire par lequel la protéine CspA est produite en quantité importante pour répondre au stress.
Cette étude met en lumière un mécanisme moléculaire inédit où la structure de l'ARNm s'adapte d'elle-même à la température. L'ARNm exerce donc bien une fonction clé dans la régulation des gènes, et particulièrement dans les processus adaptatifs. La découverte de ces nouvelles macromolécules régulatrices ouvre la voie à de nouvelles stratégies pour inhiber la croissance bactérienne.
 
					  
					  
					  
					  
					  
					  
					  
					  
					  
					 


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